Grundzüge der physiologischen Chemie

1 Die Bauteile des tierischen Organismus.- Das Prinzip des Aufbaus lebender Organismen aus einfachen Bauteilen.- Die am Aufbau der subzellulären Organellen beteiligten Verbindungen.- Monosaccharide.- Fettsäuren.- Aminosäuren.- Nucleotide.- Die Entstehung der monomeren Bauteile tierischer Zellen.- 2 Aminosäuren und Proteine.- Aminosäuren.- Die proteinogenen Aminosäuren.- Die Bedeutung der Aminosäureseitenketten für Struktur und Funktion von Proteinen.- Trennung und Nachweis von Aminosäuren.- Polymere von Aminosäuren: Peptide und Proteine.- Die Peptidbindung.- Die dreidimensionale Struktur von Proteinen und Peptiden.- Die Primärstruktur von Peptiden und Proteinen.- Die Sekundärstruktur von Proteinen und Peptiden.- Die Tertiärstruktur von Proteinen und Peptiden.- Die Quartärstruktur von Proteinen.- Trennungs- und Nachweismethoden von Peptiden und Proteinen.- Fraktionierung nach Teilchengröße.- Trennung nach Ladungsunterschieden.- Auftrennung von Proteingemischen aufgrund ihrer Löslichkeit.- Quantitative Bestimmung von Proteinen.- Biologisch wichtige Peptide und Proteine.- 3 Die Biokatalyse.- Proteine als Katalysatoren.- Einteilung von Enzymen und ihre Nomenklatur.- Allgemeiner Aufbau von Enzymen.- Enzymkinetik.- Die Spezifität der Enzymkatalyse.- Die Bestimmung der Enzymaktivität.- Die Beziehungen zwischen Substratkonzentration und enzymkatalysiertem Substratumsatz.- Grundlagen der Reaktionskinetik.- Abhängigkeit enzymkatalysierter Reaktionen von der Enzym- und Substratkonzentration.- Methoden zur Bestimmung der Michaeliskonstanten.- Weitere Faktoren, die die Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen beeinflussen.- Temperatur.- Wasserstoffionenkonzentration.- Aktivatoren und Hemmstoffe.- Die kompetitive Hemmung.- Die nichtkompetitive Hemmung.- Die Regulation der Enzymaktivität.- Enzymregulation durch Änderung der Enzymbiosynthese.- Enzymregulation durch Änderung der katalytischen Effektivität.- Allosterische Regulation.- Regulation durch Interkonvertierung.- Der molekulare Mechanismus der Enzymkatalyse.- Stereospezifische Bindung und Fixierung des Substrates.- Säure-Basen-Katalyse.- Bildung von covalenten Bindungen zwischen Enzym und Substrat.- Die induzierte Paßform (induced fit).- 4 Der Abbau der Kohlenhydrate.- Die chemische Natur der Kohlenhydrate.- Der Abbau von Glucose zu Lactat: Die Glykolyse.- Die einzelnen Reaktionen der Glykolyse.- Die Regulation der Glykolyse.- Die Einschleusung von Glykogen in die Glykolyse.- Glykogenolyse.- Die Regulation der Glykogenolyse.- Der Abbau von Glucose im Pentosephosphatweg.- Die Reaktionen des Pentosephosphatweges.- Die biologische Bedeutung des Pentosephosphatweges.- Der Abbau von Fructose und Galactose.- Stoffwechsel der Galactose.- Stoffwechsel der Fructose.- 5 Der Citratcyclus und die biologische Oxidation.- Der Citratcyclus.- Vom Pyruvat zum Acetyl-CoA: Die Pyruvatdehydrogenase.- Vom Acetyl-CoA zum Succinat: Die Oxidation des Acetylrestes.- Vom Succinat zum Oxalacetat.- Die Regulation des Citratcyclus.- Die Beziehungen des Citratcyclus zu anderen Stoffwechselwegen.- Atmungskette und oxidative Phosphorylierung.- Prinzipien der Energiekonservierung in biologischen Systemen.- Der Elektronentransport der Atmungskette.- Die Elektronentransport-Phosphorylierung.- Hypothesen über den Mechanismus der Kopplung von.- Elektronentransport und ATP-Bildung.- An Redoxreaktionen beteiligte Enzyme.- 6 Der Abbau von Fett.- Klassifizierung der Fette.- Der Abbau der Triacylglycerine.- Die ß-Oxidation der Fettsäuren.- Die Aktivierung von Fettsäuren zu Acyl-CoA.- Die Bedeutung des Caraitins für den Transport von Acylresten in den mitochondrialen Innenräumen.- Die Einzelreaktionen der ß-Oxidation der Fettsäuren.- Die Bilanz der ß-Oxidation.- Stoffwechsel der Ketonkörper.- Biosynthese.- Verwertung.- 7 Abbauder Aminosäuren I: Stoffwechsel der Aminogruppe.- Die Übertragung von Aminogruppen durch Transaminierung.- Der Stoffwechsel des Ammoniaks.- Entstehung von Amoniak